Алкогольдегидрогеназа

Алкогольдегидрогеназа (Алкоголь:НАД-оксидоредуктаза 1.1.1.1) — фермент класса дегидрогеназ, катализирующий окисление спиртов и ацеталей до альдегидов и кетонов в присутствии никотинамидадениндинуклеотида (НАД). Алкогольдегидрогеназы (алкоголь-НАД+оксидоредуктазы) являются димерами, состоящими из субъединиц с молекулярным весом около 40000 и содержащими ион цинка Zn²⁺.

Функции

Катализирует реакцию: Сорбит + NAD ⇔ Фруктоза + NADH₂

Является специфическим для клеток печени. Появление его в сыворотке крови свидетельствует о повреждении клеток печени. Резкое повышение содержания фермента наблюдается при острых гепатитах (при этом его показатели приходят к норме раньше, чем показатели трансаминаз). При обтурационной желтухе, циррозах печени, инфаркте миокарда, мышечной дистрофии Эрба обычно не наблюдается повышения активности фермента в крови.

Механизмы действия

Оптимум действия фермента находится при pH 8,0. Цианиды, йодоацетат тормозят действие энзима.

Распространение

В больших количествах фермент находится лишь в печени, но небольшие его количества содержат почки. Следы фермента также обнаруживаются в сердечной и скелетной мускулатуре человека. В сыворотке крови здорового человека отсутствует.

Активность алкогольдегидрогеназы в организме человека зависит от возраста, пола, расовой принадлежности^[1], генетической предрасположенности. С ростом частоты и регулярности употребления алкоголя активность алкогольдегидрогеназы снижается^[1]. У мужчин значительная часть этанола метаболизируется АДГ желудка, поэтому при традиционном приеме равных доз уровень алкоголя в крови у женщин существенно выше, чем у мужчин^[1].

См. также

• ADH1B

Примечания

1. ↑ ^{1 2 3} Фармацевтическая опека: клинико-фармацевтические аспекты применения алкоголя в медицине

Ссылки

• http://www.chemport.ru/chemical_encyclopedia_article_110.html
• Алкогольдегидрогеназа млекопитающих — объект молекулярной медицины